CRISPR-Cas体系是广泛存在于细菌和古菌中反抗病毒、质粒等外源核酸的获得性免疫体系。它发挥防护功用首要有三个阶段，外源核酸的获取阶段，表达阶段以及搅扰阶段。Cas1蛋白首要参加新距离序列获取，是一种保存蛋白，可以与Cas2结合构成获取复合物，将侵略的外源核酸整合到CRISPR序列中构成新的spacer，然后回忆从前侵略的核酸。Cas1作为一种金属依靠的核酸酶，可以切开不一样的DNA，但一向没有结构报导Cas1是怎么结合DNA。Thermus thermophilusHB8是在温泉中发现的嗜热菌，有研讨报导，它的基因组中包含两种CRISPR类型，TypeI和TypeIII。
近期，Science China Life Sciences在线宣布题为“Crystal structure of Cas1 complex with branched DNA”的论文，初次报导了TtCas1-DNA的复合物结构，提醒了Cas1辨认DNA的方法。
TtCas1蛋白以二聚体方式存在，每个单体由两个结构域组成（图A）。TtCas1-DNA复合物是由两个二聚体在DNA的相互作用下构成的一个四聚体（图B）。每个二聚体结合一条双链双支链的DNA，结合在三个单体上的DNA的5’overhang引发了四聚体的发生。DNA的两条支链结合在不同的单体上，接近Cas1的催化口袋，并与催化氨基酸相互作用，提醒了Cas1或许切开核酸的位点，猜想该结构展现了TtCas1切开DNA前的状况。经过活性试验发现，TtCas1蛋白在Mn2+下切开才能最强，在pH 8.0-8.5下切开活性最高。
TtCas1蛋白结构（A）和TtCas1-DNA复合物结构（B）
中国科学院生物物理研讨所的王美丽研讨员和江苏大学生科院的杨艳华副研讨员是该论文的通讯作者，江苏大学的硕士生杨晶和生物物理研讨所的博士生李佳智是该文的榜首作者。该研讨得到国家科技部、国家自然科学基金委以及中国科学院的赞助，上海同步辐射光源（SSRF）及日本光子工厂为该研讨供给了重要的技术上的支撑。
